چكيده :
فناوري فشار بالا يكي از روشهاي بسيار مهم در نگهداري مواد غذايي بدون استفاده از حرارت است. اين تكنولوژي نه تنها براي نگهداري مواد غذايي بلكه براي بهبود خواص رئولوژيكي و عمل كنندگي مواد غذايي به كار مي رود.
فشار بالا تغييرات زيادي در سيستم هاي بيولوژيكي (مرفولوژيكي ، بيوشيميايي،ژنتيكي)،غشاء سلولي و ديواره سلولي ميكروارگانيسم ها به وجود آورد.
تأثير اين فناوري بر سيستم مختلف غذايي امروزه مورد بررسي قرار گرفته است.
خصوصيات آب پنير و فرآورده هاي آن به عنوان محصولات كاربردي در صنايع غذايي ،نيز تحت اين تيمار تغيير مي كند. مي توان با تنظيم شرايط تيمار به گونه اي باعث اين تغييرات شد، كه اكثر خصوصيات Functional آن بهبود يابد.
تغيير در قابليت انحلال اين فرآورده ها در شرايط مختلف تيمار، بهبود خاصيت ايجاد كف با تنظيم شرايط تيمار ، بهبود خصوصيات سطحي پروتئين ها و خواص امولسيفايري آنهابوسيله بهبود آبگريزي سطحي پروتئين ها، تأثير بر توزيع اندازه ذرات پروتئين ها، تأثير اين تيمار بر ساختار ژلهاي حاصل از محصولات آب پنير و حتي در مواردي بهبود هيدروليز پروتئين ها و كاهش خاصيت آنتي ژني يپروتئين هاي تيمار شده با فشار بالا از جمله تغييرات در خواص Functional پروتئين هاي آب پنير مي باشد.
اين خواص بهبود يافته در اثر تيمار، مي تواند باعث گسترش و پيشرفت كاربردفرآورده هاي آب پنير در صنايع غذايي شود.
فهرست مطالب
مقدمه .................................................... 1
تاريخچه و كليات ........................................... 2
پروتئين هاي آب پنير در برابر تيمار فشار بالا ................ 3
الف)تأثير بر توزيع اندازه ذرات پروتئين ها .............. 3
ب)تأثير بر ابگريزي سطحي پروتئين ها ..................... 4
ج)تأثير بر قابليت كف كنندگي ........................... 5
د)تأثير بر ساختار ژل هاي پروتئيني ...................... 10
هـ) كاهش در خاصيت آنتي ژني آبكافته ها ................. 11
و)تأثير بر حلاليت پروتئين ها ............................ 12
ز)تأثير بر خصوصيات امولسيفايري ........................ 12
نتيجه گيري ................................................ 14
منابع
مقدمه :
تركيبات متنوع آب پنير كاربردهاي گوناگون دارند و امروزه به عنوان يك جزء كاربردي بسيار مهم در صنايع غذايي شناخته شده اند اين تركيبات در فرمولاسيون هاي مختلف غذايي و در مجاورت با ساير تركيبات مي توانند واكنش هاي شديدي بدهند كه منجر به تغيير رفتار آنها مي شود . پودر آب پنير به عنوان يك جزء در فرآورده غذايي مي تواند خصوصيات ظاهري و ارگانو لپتيك ، خصوصيات هيدراتاسيون و سورفاكتانت ، خصوصيات ساختاري و بافتي حتي ويژگيهاي ژئولوژيكي را به نحوي بهبود دهند كه منجر به پذيرش نهايي بيشتر مصرف كننده محصول گردد به اين دليل در بيشتر موارد فرآورده هاي آب پنير به منظور بيش از يك هدف Functional در مواد غذايي به كار مي روند.
مثلاً چون پروتئين هاي آب پنير در محدوده وسيعي از pH محلول مي مانند ( مخصوصاً در 5/4 : pH ) مي توان از آنها به عنوان غني كننده هاي پروتئيني در نوشيدنهاي اسيدي بهره جست تا ضمن بهبود ارزش تغذيه اي محصول خصوصيات اموسيفايري آنها و حتي ( در صورت مطلوب بودن در محصول ) turbidity (كدورت ) را در محصول بهبود دهند و يا در مواردي مثل انواع سوپ ها و سس ها گوشت ها ، غذاهاي بچه شكلاتها و محصولات صنايع پخت مي توان از پودر آب پنير به جاي پودر شير استفاده نمود
جدول 1 : نگاهي كلي به Functional property آب پنير دارد
در ليست داده شده نيز مي توان به كاربرد whey در محصولات غذايي ، نگاهي اجمالي داشت اولين مطالعات در مورد فرآيند شير با كاربرد تيمار فشار بالا در پايان قرن 19 توسط Hite انجام شد امروزه مي توان به جرات گفت كه اين تكنولوژي تنها روشي است كه جايگزين تيمار حرارتي مي شود و محدوده متنوعي از محصولات را ضمن حفظ كيفيت نهايي محصول توليد مي كند. علاوه بر اين محصولات توليدي high – pressure عاري از هر نوع افزودني مي باشد اين عوامل كه تقاضاي مصرف كننده را پاسخ مي دهد مي تواند ، هزينه بالاي لازم براي نصب و راه اندازي اين تكنولوژي را به خوبي توجيه كند .
تيمار فشار بالا بر functional property پروتئين ها از طريق تخريب و بازسازي مجدد پيوندهاي هيدروژني و تعاملات هيدروفوني و جدا سازي جفت يون ها تاثير مي كند كه اين تغييرات به طور كلي به ساختار پروتئين ها ، ميزان فشار ، دما ، ph ، قدرت يوني ، تركيب حلال و غلظت پروتئين بستگي دارد .
پروتئين هاي آب پنير تجاري هم به طور وسيع در صنايع غذايي كاربرد دارند و اساساً كاربردهاي ( Functionalities ) آب پنير هم مي تواند انعكاس دهنده خصوصيات كاربردي پروتئين كروي amphiphlic ( دو قطبي ) آب پنير باشد
به طور كلي Functional property پروتئين هاي غذايي در سه گروه هستند :
الف ) خصوصيات آبپوشي ( hydration properties ) : بستگي به واكنش هاي ميان آب و پروتئين ها دارد و تاثير مهمي بر خواص wettability ( نم دار شدن پروتئين ها) تورم چسبندگي، توزيع پذيري، حلاليت ،ويسكوزيته، جذب و نگهداري فيزيكي آب در پروتئين ها دارد .
ب) ويژگي هاي لايه سطحي ( interfacial properties) شامل ويژگي هاي مثل توليد كف و ايجاد امولسيون هاي پايدار مي باشد .
ج ) ويژگي هاي تجمعي ( aggrega tion ) و خصوصيت توليد ژل : gelation كه در ارتباط با واكنش هاي بين پروتئين ها مي باشد.
اين خصوصيات كاربردي را مي توان با تيمار فشار بالا بهبود داد .
فشار بالاي ديناميكي كه در آن فشار بالا طي مدت زمان كوتاهي اعمال مي شود ( ) از سيستم فشار بالاي استاتيكي متفاوت است در نوع ديناميكي پديده هاي كاويتاسيون، برش، توربولانسي و افزايش دماي محصول به طور همزمان با نيرو تحريك و تشديد مي گردد .
پروتئين هاي آب پنير در برابر تيمار فشار بالا :
درميان پروتئين هاي آب پنير تبالا كتوگلوبولين ( فراوان ترين پروتئين و اساسي جزء functional آب پنير ) كه شامل 2 اتصال دي سولفيدي و يك گروه سولفيدريل آزاد است نسبت به فشار در مقايسه با آلفا لاكت آلبومين كه شامل 4 اتصال دي سولفيدي است حساس تر مي باشد مقاومت لاكت آلبومين در برابر فشار در حضوري يونهاي كليسم تشديد مي شود زيرا اين يون ها ساختار دوم آلفا لاكت را تقويت مي كنند
تاثير فشار بالا بر پروتئين هاي آب پنير در وهله اول در ارتباط با قطع شدن پيوندهاي غير كووالان درون مولكول پروتئين ها و تشكيل مجدد پيوند هاي درون و برون ملكول هاي پروتئين مي باشد.
مطالعات ثابت كرده اند كه كاربرد فشار بر تعاملات هيدروفوبي و الكتر واستاتيكي بين مولكولي تاثير تخريبي دارد اما پيوندهاي هيدروژني نسبتاً به فشار حساس هستند ، در حاليكه تيمار فشار بالا قادر به ايجاد شكست پيوندهاي كووالان نمي باشد و اين بدين معني است كه فشار بالا ساختار سوم و چهارم پروتئين هاي كروي را تخريب مي كند و تاثير نسبتاً كمي ساختار دو مشان دارد .
الف. تاثير تيمار ديناميكي high-pressure برتوزيع اندازه ذرات
( Particle sizedistribution )
بررسيها نشان دادند كه توزيع اندازه ذرات در محلولهاي wpI ( % 30 وزني / وزني ) عمل آوري شده با فشار بالا، به صورت تجمعات بزرگ با اندازه هاي بيش از است و طبق نمودار ارائه شده همراه با افزايش شدت تيمار توزيع اندازه ذرات به سمت اجزايي با particle size كمتر از مي رود.
در سال 1997 Sanchez و همكارانش اعلام كرده اند كه تيمار فشار بالاي هيدرواستاتيك بر محلولهاي WPI ميتواند اندازه تجمع هاي پروتئيني آب پنير را كاهش مي دهد بدون شك اين كاهش اندازه ذرات بر خصوصيات كاربردي آب پنير تاثير دارد علاوه بر اين در تست اعمال بر اين محلول WPI دماي محلول خروجي به صورت تابعي از فشار اعمال شده ، همراه با افزايش فشار افزايش نشان مي داد كه اين افزايش دماي سيال را به دليل فشار ويسكوزي مي دانند كه بر سيال اعمال مي گردد .
ب – تاثير تيمار فشار بالا بر ابگريزي سطحي پروتئين هاي آب پنير :
نتايج حاصل از اعمال تيمار فشار بالاي ديناميكي بر محلول WPI ( % 3 ) نشان دادند كه اين تيمار خصوصيات سطحي پروتئين هاي آب پنير را تغيير مي دهد ( Bauaouina et al 2006 ) بسياري از نتايج مبين اين بودند كه همراه با افزايش فشار تا 300 MPa آبگريزي سطحي تدريجاً به دو برابر افزايش داشت. همين نسبت در سال 2000 توسط Galzka و همكارانش نيز مشاهده شد آنها تيمار فشار بالاي هيدرواستاتيك ( تا 800 mpa ) را بر كنسانتره پروتئيني آب پنير اعمال كردند و به همين نتايج رسيدند كاربرد و عملكرد ملكولهاي پروتئين بستگي به پارامترهاي الكترواستاتيكي ، هيدروفوبيك و استريك ساختار شان دارد. در سال 1983 Naki به ارتباط نزديك بين آبگريزي سطحي پروتئين ها ظرفيت اموسيفايري و پايداري امولسيونيپروتئين ها اشاره نمود تيمار فشار بالا بر ساختار اصلي پروتئين ها افزايش ظرفيت اتصال به چربي در ارتباط با افزايش خاصيت آبگريزي پروتئين ميباشد native structure آنها بي تأثير استاما با تغيير كانفورماسيون پروتئين ها (آرايش فضايي) به نحو ي كه آبگريزي سطحي آنها تشديد شود باعث بهبود خصوصيت اتصال به عوامل عطر و طعم زا در اين پروتئين ها مي شود . اين صفت به عنوان يك صفت Functional بهبود يافته مي تواند باعث بهبود عطر و طعم در مواد غذايي شود. مثلاً اين تيمار مي تواند باعث افزايش تعداد محل هاي اتصال wpc به مواد آليفاتيك (cpA) Parinaric Acid – cis و آروماتيك ( ANS) 1-anilino –naphthalene -sulfonale به گونه ايكه تعداد محل هاي اتصال Wpc به ANS از 16/0 به 10/1 در هر ملكول پروتئين بعد از 30 دقيقه احتمال فشار بالاي هيدرواستاتيك مي رسد و اين افزايش در تعداد محل هاي اتصال WPC به مواد آلنفاتيك CPA بعد از اعمال فشار تا min 10 رخ مي دهد. بررسي ها نشان دادند كه بهبود در اين صفت functional به علت حضور غالب تبالاكتوگلوبولين در wpc مي باشد.
تأثير تيمار high – pressure بر قدرت توليد كف ( foamability) و پايداري كف (foam stability) توليد شده در محلول WPI : كف عبارتست از حباب پراكنده در فاز مايع ( يا نيمه جامد). نرمي يك كف نيز بستگي به حجم حباب ، ضخامت و خصوصيات رئولوژيكي ديواره آن دارد.
حجم گاز داخل شده به مايع
حجم مايع |
توانايي يك ماده در ايجاد و كف Foaming power: را مي توان طبق رابط ذيل سنجيد
100 × = fp ثبات يك كف عبارتست از طول مدت زماني كه يك واحد حجم گاز مي تواند در يك كف باقي بماند و به مقاومت ديواره كف بستگي دارد و پايداري كف را مي توان با افزايش الاسيتسيته ديواره حباب ، افزايش و سكوزيته بخشمايع و سطوح ديواره زياد نمود.
تيمار فشار بالا و زمان اين تيمار در پارامترمهم مؤثر بر توانايي توليد كف در پروتئين هاي آب پنير هستند. اين تيمار باز شدن زنجيره هاي پروتئين را تحريك مي كند كه موجب واكنش هاي بعدي بين ملكولهاي پروتئيني به محض انتشار (آزاد شدن) فشار مي شود.
ج-تأثير شدت فشار و زمان كاربرد آن بر پايداري و حجم كف در محلولي WPI نامحدوده 7-5 : PH بررسي گرديد:
1 Fig: توانايي كف كنندگي WPI در محدوده فشار Mpa 450 – 150 و دوره تيمار25- 5 min را نشان مي دهد افزايش در فشار و زمان تيمار باعث بهبود حجم كف در 7 : PH گرديد. اين پديده زماني رخ مي دهد كه كاربرد فشار بازشدن ساختار پروتئين ها را تحريك مي كند و باعث افزايش سرعت جذب پروتئين ها مي شود، تيمار فشار بالا، تعاملات هيدروفوبي و باندهاي يوني را تخريب مي كند كه باعث مي شوند ملكولهاي پروتئيني براي جذب سطحي سريعتر ، فعال تر باشند.
طبق 2 fig و 3 fig تيمار فشار بالا در 5= PH و 6= PH توانايي كف كنندگي WPI را كاهش داد. افزايش حجم كف شايد به دليل تغيير تدريجي در ساختار پروتئين ها ، زمانيكه مدت تيمار افزايش دارد، باشد. اما توانايي كف كنندگي زمانيكه مدت تيمار در فشارهاي پيش از Mpa 150 زياد مي شود ، تدريجاً از بين مي رود ( 2 Fig)
وقتي محلول WPI به مدت min 5 تحت تيمار قرار گرفت تأثير مشخصي از فشار بر توانايي كف كنندگي آن مشاهده نشد اين پديده مبين اينست كه براي بهينه كردن تغييرات ساختاري تحت فشار كه بر خصوصيات كاربردي اين پروتئين ها مؤثر است شدت و دوره فشار لازم است كه بهينه گردند.
كاهش حجم كف در محلول هاي با Ph را به علت كمبود حلاليت محلول WPI مي دانند كاهش واضح در حلاليت پروتئين هاي آب پنير توسط فشار به تأييد رسيده است كه اين كاهش مخصوصاً زمانيكه فشار نزديك نقطه ايزوالكتريك پروتئين ها اعمال مي شوند، بيشتر است و منتج به كاهش توانايي كف كنندگي بعد از اعمال فشار در 5 : PH مي شود.
همچنين تأثير معكوسي بر خصوصيات اموسيفايري پروتئين ها از زمانيكه نزديك نقطه ايزوالكتريك تيمار شده اند ، ديده مي شود اين كاهش در حلاليت بدليل تجمع پروتئين ها در نقطه ايزوالكتريك مي باشد اين تجمع به دليل تشكيل مجدد پيوندهاي هيدروفوب بين ملكولهاي باز شده در اثر فشار است و بدليل عدم حضور نيروهاي رانشي نيز تسهيل مي شود.
اجزاء پروتئيني اصلي از ابتدا رفتار Functional در WPI را تحت فشار بالا تعيين مي كنند. بتا لاكتوگلوبولين به عنوان يك جزء مهم در WPI حلاليت خود را تحت
تيمار نزديك نقطه ايزوالكتريك از دست مي دهد. (در حاليكه در حلاليت آلفا – لاكت آلبومين اختلالي وارد نمي شود) و كاهش توانايي كف كنندگي محلول WPI را در اين شرايط به محتوي بالاي تبا لاكتوگلوبولين در آن نسبت مي دهند.
4 fig تغييرات پايداري كف زماني كه فشار Mpa 450 – 150 در محدوه زماني min 25 – 5 در 7 : PH را نشان مي دهد. پايداري كف تا فشار Mpa 300 افزايش مي يابد و پس از آن با افزايش شدت فشار كاهش دارد. با وجود اينكه پايداري كف در 7 : PH بدليل افزايش در آبگريزي پروتئين ها تحت فشار افزايش مي يابد كاهش در اين پايداري در فشارهاي بيش از Mpa 300 ديده مي شود اين كاهش در نتيجه ، تأثير مضر باز شدن بيش از حد ساختار پروتئين ها مي باشد كه باعث ايجاد لايه اي با ويسكوالا استيستيه كم و با تعداد كم واكنش هاي بين ملكولي مي شود.
تأثير زمان تيمار بر پايداري كف بسيار شديد است و با افزايش زمان تيمار پايداري كف در Mpa 450 – 150 زياد مي شود اين امر به دليل تجمع پروتئين ها به محض برداشتن فشار مي باشد زيرا با افزايش تجمع ضخامت لايه هاي پروتئيني افزايش مي يابد و آبگيري لايه پروتئيني توليد كننده كف را كند و پايداري آنرا بيشتر ميكند.
در 6: PH ( 5 fig) پايداري كف تا Mpa 300 افزايش و از آن به بعد كاهش مي يابد. در اين PH ميتوان حداكثر پايداري را در Mpa 300 براي min 15 بدست آورد.
در در مي يابد. (6 Fig ) پايداري كف با محدوده فشار mpa 450 – 150 در زمان min 5 بهبودي يابد افزايش در زمان تيمار پايداري كف را در هر فشاري كاهش مي دهد. تجمع پروتئين ها در PH اسيدي به سادگي رخ مي دهد در نتيجه در اين PH ها ميزان پروتئين در دسترس براي جذب سطحي كاهش داردكه باعث كاهش پايداري كف در PH هاي نزديك PH ايزوالكتريك مي شود.
در محلول هاي پروتئيني خيلي غليظ نيز با اعمال اين تيمار ، كاهش در حجم و پايداري كف مشاهده شد. اين پديده شايد مبين تجمع شديدي باشد كه در غلظت هاي زياد پروتئيني رخ مي دهد.
-بررسي ساختار ژل هاي پروتئيني حاصل از محلول WPI (15%پروتئين ) تحت تيمار فشار بالا:
. به طور كلي ساختار ژل هاي پروتئيني در نتيجه فرايند دو مرحله اي است:
1-دناتوراسيون جزئي پروتئين ها كه باعث دسترسي بيشتر گروههاي جانبي فعال مي شوند 2-تجمع اين پروتئين ها براي ايجاد يك شبكه پايدار سه بعدي
ساختار ژل ايجاد شده از محلول WPI تحت تيمار فشار بالا (MPa 600) و دما cْ 30 با زمان holding 30- 0 دقيقه بررسي شد. با استفاده از هر ميزان فشار ژل پايداري حاصل شد كه غالب پيوندهاي پايداركننده آن از نوع باندهاي سولفيدي بود.
دناتوراسيون (بازشدن جزئي پروتئين ها) فرايند پيچيده اي است كه توسط ساختار پروتئين ها ، شرايط تيمار (فشار ، دما ، PH، قدرت يوني و تركيب حلال ) مؤثر است. مثلاً درMPa 400 براي min 30 به منظور تشكيل ژلي پايدار حدود gr 110 پروتئين (wpc)و در Mpa 200 حدود gr 220 پروتئين براي تشكيل ژل كافي است.
اين ژل ها با افزايش مدت زمان فشار الاستيك تر و قوي تر مي شوند. علاوه بر اين اعلام كردند كه قدرت اين نوع ژل ها و نيروي شكست آنها با افزايش غلظت پروتئين ها افزايش مي يابد كه اين امر به دليل گسترش پيوند هاي بين پروتئين هاي دناتوره مي باشد.
زمان هاي holding فشارهاي بالاتر قدرت شبكه ژلي را همزمان با تشكيل تعاملات بين ملكولي شديدتر ، تشديد مي كند در واقع بازشدن بتالاكتوگلوبولين در اثرفشار منجر به روآمدن گروههاي SH – فعال مي شود و متعاقباً باندهاي دي سولفيدي از طريق اكسايش گروههاي تيول و تبديل گروه تيول – دي سولفيد تشكيل شود ثابت شده است كه پيوندهاي دي سولفيدي تعاملات مهمي در تجمع هاي پروتئيني تحريك شده با فشار و ژل ها هستند و تعداد اين باندها به طور مستقيم ، بر خصوصيات بافتي اين ژل ها اثر مي كند.
سيستم هاي بافري متفاوتي براي تأثير PH بر ژل هاي پروتئيني wpc بكار مي روند.
در 5:PH پيوندهاي الكترواستاتيكي و احتمالا باندهاي هيدروژني در پايدارسازي شبكه پروتيني سهيم است و در PH قليايي و خنثي ( 9-7 : PH) باندهاي دي سولفيدي در اين امر سهيم اند چرا كه واكنش گروههاي SH – در PH قليايي و طبيعي افزايش دارد كه باعث ايجاد باندهاي دي سولفيدي پايدار كنندة ژل مي شود و بطور كلي پيوندهاي هيدرونوب در ژل هاي حاصل از WPC ايجاد شده با فشار بالا سهم زيادي ندارند.
-خاصيت آنتي ژني كاهش يافته آبكافته هاي (hydrolysate) پروتئين هاي آب پنير :
تأثير تركيبي تيمارهاي فشار بالا و تيمار آنزيم ها بر خاصيت آنتي ژني هيدروليزهاي حاصل از پروتئين هاي آب پنير بررسي گرديد. 4نوع پروتئاز بدين منظور بر محلول پروتئيني آب پنير اثرداده شدند. براي تعيين خاصيت آنتي ژني باقيمانده در محصولات حاصل از هيدروليز از تست غير مستقيم Elisa بهره گرفتند.
نتايج مبين اين بود كه تيمار pressure – high مي تواند هيدروليز پروتئين هاي آب پنير را تشديد كند و بسته به نوع آنزيم هيدروليز كننده ، خاصيت آنتي ژني باقيمانده در آبكافته هاي (hydrolysate) آلكافته ها) را كاهش مي دهد اين نوع صفت Functional بهبود يافته مي تواند درگسترش و بهبود فرمولاسيون هاي غذايي بدون آلرژي در كودكان ، كاربرد داشته باشد.
تأثير تيمار فشار ديناميكي بر حلاليت پروتئين هاي آب پنير:
تأثير اين تيمار بر حلاليت پروتئين هاي آب پنير بستگي به شرايط اعمال تيمار دارد مخصوصاً به شدت فشار و غلظت محلول پروتئيني اگر تيمار به صورت محدود ( تا 0 MP 300) بر محلولهاي WPI (3% w/w ) اعمال گردد . به گونه اي كه باعث دناتوراسيون قابل برگشت در پروتئين ها گردد بر حلاليت پروتئين ها اثر نمي كند.
اما اگر شدت فشار بالاي MPa 300 باشد تأثير شديد و غير قابل بازگشتي بر پروتئين ها دارد كه اين تأثيرات شامل باز شدن ساختار مرنومرها . تجمع آنها و ايجاد ساختار ژلي مي باشد و موجب كاهش حلاليت مي شود.
همچنين حلاليت محلول wpc در اكثر غلظت ها با اعمال فشار كاهش مي يابد.
تأثير تيمار فشار بالا بر خصوصيات اموسيفا يري آب پنير:
بتالاكتو گلوبولين فراوان ترين پروتئين آب پنير است اين پروتئين گروي و دو قطبي ( amphiphile) توانايي جذب سطحي در سطح مشترك water/oil دارد . و بدين طريق با كاهش دادن كشش لايه سطحي ( interfacial tension) مي تواند بين دو فاز (آب و روغن ) لايه پايداري تشكيل داده و در تشكيل سس ها شركت كند B-LG در سطح مشترك باز مي شود و ارتباطات بين ملكولي ( ميان ملكولي) را هم توسط پيوندهاي هيدروفوب و هم بوسيله باندهاي دي سولفيدي ايجاد مي كند. اين خصوصيت كاربردي نيز مي تواند با تيمار فشار بالا تأثير پذيرد.
خصوصيت اموسيفايري پروتئين هاي آب پنير مي تواند بوسيله هيدروليز آنزيمي پروتئين ها نيز تغيير كند اما هيدروليز شديد منجر به كاهش توانايي امور سيفايري و پايداري امولسيون ها مي شود در حاليكه هيدروليز جزئي خصوصيات اموز سييفايري را بهبود مي دهد اين بهبود بدليل افزايش تماس مناطق هيدروخوب ، افزايش تحرك آنها و وزن ملكولي كافي براي تشكيل فيلم هاي پايدار در سطح مشترك مي باشد.
در سال 2003 بر خاصيت امور سيفايري محصولات حاصل از هيدروليز جزئي پروتئين هاي آب پنير توسط پروتئيناز غير تخصصي PN-L –Corolase مطالعاتي صورت گرفت اين آبكافته ها با wpc و B-LG خالص در سيستم سس هايي كه تحت فشار بالا تهيه شده بودند، مقايسه شدنداين سه نوع سس در نهايت از نظر ساختار Scanning Electron Microscopy پايداري امولسيون و ويژگيهاي رئولوژيكي مقايسه شدند. اين سسها در نوعي هموژنانيز بنام Microfluidizer تهيه شدند اين دستگاه هموژنايزي است با فشارهايي بالاتر از هموژنانيزهاي معمولي و به شكلي است كه اجازه مي دهد محصولي با امولسيوني نرم تر در حين تغيير ماكروملكولها بدست آيد. wpc كلا سسهاي رقيق ( كم چگال ) تشكيل ميدهد. اما سسهاي تهيه شده با فراكسيون هاي هيدروليز شده wpc بتا لاكتوگلوبولين اساساً خامه اي بودند هيچكدام از سه نوع سس جداسازي فارچربي را نشان ندادند اما synersis مشاهده شد.
تنوع در محتوي پروتئين و چربي در پايداري سس ها مؤثر بود همراه با افزايش پروتئين از 4%-2% و محتوي روغن از 30% - 5% پايداري سس هاي حاوي بتالاكتوگلوبولين خالص و هيدر.وليزهاي wpc بيشتر افزايش يافت اما ساختار سس wpc هموژن تر و بدون تجمع بود.
نتيجه گيري:
تآثير تيمار High-pressure بر پروتئين هاي آب پنير را با انتخاب مناسبي از شرايط تيمار (شدت فشار ، دما و طول زمان تيمار) مي توانيم تا حدي بهينه سازيم نتايج مبين اين بودند كه اين تيمار بر ساختار اصلي (native structure) پروتئين هاي آب پنير تأثير نكردند و در عين حال خصوصيات پايدار كنندگي بهتري را نشان دادند همراه با يك افزايش قوي در آب گريزي سطحي ( كه آن را به قرار گرفتن نقاط هيدروفوب در سطح پروتئين ها نسبت مي دهند كه ناشي از تخريب تجمع هاي بزرگ پروتئيني مي باشد ) در نتيجه تيمار فشار بالاي ديناميكي ، با تنظيم دما در PH هاي خاصي مي توان قدرت كف كنندگي را به عنوان يك هدف Functional بهبود بخشد. تغييرات الا ستيستيه بيشتر در فشارهاي بالا حاصل مي شود و آن تلويحاً اشاره به مطلب دارد كه ميزان الادستيسته سطحي و پايداري كف در ارتباط هستند زيرا لايه هاي الاستيك ( انعطاف پذير) مي توانند لايه هاي كف را پايدار سازند. اندازه توده هاي پروتئيني تأثير زيادي بر خصوصيات و سيكولاستيك آنها دارد.كشش معادل بين سطحي مستقل از اندازه ذرات پروتئني در محلول WPI 30% w/w مي باشد به طور كلي مي توان با تنظيم شرايط آب پنير آنرا به گونه اي با فشار هاي بالا تيمار داد كه اكثر ويژگيهاي كاربردي آن بهبود يابد.